PROTEINAS

CONCEPTO DE PROTEÍNA

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína. 

LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).


Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. 

COMPORTAMIENTO QUÍMICO

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

 

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.


El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Si pinchas aquí podrás ver en animación la formación del enlace peptídico.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. 

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
 

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

  1. la a(alfa)-hélice
  2. la conformación beta


Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

  1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
  2. los puentes de hidrógeno
  3. los puentes eléctricos
  4. las interacciones hifrófobas.
 

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas. 

PROPIEDADES DE PROTEINAS

  1. Especificidad.
    La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

    Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

  2. Desnaturalización.
    Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
    La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
 

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en :
  1. HOLOPROTEÍNAS
    Formadas solamente por aminoácidos
  2. HETEROPROTEÍNAS
    Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
Globulares
  • Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
  • Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
  • Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
  • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
  • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
  • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
  • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
  • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
  • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)


HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas
  • Ribonucleasa
  • Mucoproteínas
  • Anticuerpos
  • Hormona luteinizante
Lipoproteínas
  • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
  • Nucleosomas de la cromatina
  • Ribosomas
Cromoproteínas
  • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
  • Citocromos, que transportan electrones
Principio de proteínas

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Estructural
  • Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
  • Las histonas que forman parte de los cromosomas
  • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
  • La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
  • La queratina de la epidermis.
Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.
Hormonal
  • Insulina y glucagón
  • Hormona del crecimiento
  • Calcitonina
  • Hormonas tropas
Defensiva
  • Inmunoglobulina
  • Trombina y fibrinógeno
Transporte
  • Hemoglobina
  • Hemocianina
  • Citocromos
Reserva
  • Ovoalbúmina, de la clara de huevo
  • Gliadina, del grano de trigo
  • Lactoalbúmina, de la leche

 

Proteína

De Wikipedia, la enciclopedia libre

(Redirigido desde Proteinas)
Saltar a navegación, búsqueda
Modelo de una proteína en 3D hecho por Dan Omura
Modelo de una proteína en 3D hecho por Dan Omura

Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de masa molecular elevada, formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Las proteínas pueden estar formadas por una o varias cadenas peptídicas.

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.

La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:

Representan las biomoléculas más abundantes, pues constituyen más del 50% del peso seco de las células.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

[ocultar]

Funciones

Clasificación

Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios: color, olor y aspecto

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno
Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.

Según su composición química

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas (sólo globulares).

Estructura

Estructura de las proteínas.

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

La Determinación de la Estabilidad proteíca

La determianción de la estabilidad proteíca, es un proceso mediante el cual se sabe la resistencia de desnaturalización de una proteína. La desnaturalización es un proceso que sufre la proteína al someterse a determinadas temperaturas y en la cual sus enlaces peptídicos desaparecen.

La estabilidad proteica se usa principalmente en la industria láctea, para saber si una leche puede ser procesada a pasteurización o si sus proteínas no pueden calentarse. Se emplea también en gastronomía, para poder utilizar las proteínas con la seguridad de que no perderán su valor nutritivo al ser calentadas.

Para esto es necesario utilizar alcohol al 68% o 68ºGL (es decir, de cada 100gr de solución, sólo 68gr son alcohol). Al diluir alcohol en una muestra del producto, no debe generar grumos de ningún tipo. Si los hay, se dice que la prueba es positiva (+) y se indica que no se puede calentar, si no hay, se dice que es negativa (-) y se puede someter a un tratamiento térmico.

Temas relacionados

Lista de proteínas

Véase también

Enlaces externos

Lecturas sobre biomoléculas (CBC,UBA,Argentina)

Referencias bibliográficas

Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna"

Artículos relacionados:

 

Otros temas:

 

 

 

 

VOLVER